（圖片來源于Hampton Research公司）

因?yàn)?/span>蛋白質(zhì)具有離子的性質(zhì)，理論上蛋白質(zhì)在合適的條件下是可以結(jié)晶的，蛋白質(zhì)又具有離子不具備的特性，比如蛋白質(zhì)種類繁多、成分復(fù)雜、分子量大等，不像NaCI那樣，去掉水就自動(dòng)結(jié)晶，劇烈的條件改變會(huì)引起蛋白的變性，使蛋白失去穩(wěn)定結(jié)構(gòu)而不再可能結(jié)晶。

如果想要蛋白質(zhì)結(jié)晶，我們首先需要對目標(biāo)蛋白有足夠的了解，因?yàn)橛绊懙鞍踪|(zhì)結(jié)晶的因素非常多，包括蛋白質(zhì)的緩沖體系、是否有翻譯后修飾、是否有二硫鍵或游離半胱氨酸、是否有蛋白酶抑制劑存在、蛋白質(zhì)適合的pH值范圍、蛋白質(zhì)是否為多聚體以及是否為跨膜蛋白等，這些因素都會(huì)影響蛋白質(zhì)結(jié)晶的成功與否。

因此，大部分科研工作者會(huì)篩選非常多的條件來尋找最優(yōu)結(jié)晶條件，這時(shí)我們就需要篩選試劑來輔助蛋白結(jié)晶工作。美國Hampton Research公司有非常廣泛的產(chǎn)品組合，包括結(jié)晶初步篩選、結(jié)晶優(yōu)化篩選、定制單組分結(jié)晶試劑和結(jié)晶生長優(yōu)化試劑等。除了篩選試劑外，美國Hampton Research公司還有各種結(jié)晶板、配套工具、低溫晶體學(xué)相關(guān)產(chǎn)品和蛋白結(jié)晶相關(guān)書籍等，為廣大蛋白結(jié)晶領(lǐng)域的科研工作者提供了方便。

北京西美杰科技有限公司作為美國Hampton Research公司在中國的官方授權(quán)代理，一直致力于為蛋白結(jié)晶領(lǐng)域科研人員提供優(yōu)質(zhì)的一站式產(chǎn)品和服務(wù)，現(xiàn)將Hampton Research部分熱賣產(chǎn)品列表匯總?cè)缦拢?/span>僅供參考，如果您對上述產(chǎn)品感興趣，歡迎撥打西美杰客服熱線400-050-4006或聯(lián)系在線客服獲取更多產(chǎn)品資料。

Hampton Research部分熱賣產(chǎn)品列表

美國Hampton Research公司位于加利福尼亞州，成立于1991年，是一家從事蛋白質(zhì)晶體研究研制的專業(yè)公司，為全球科研人員提供全面的蛋白晶體研究試劑、相關(guān)工具耗材及完整的晶體培養(yǎng)整體解決方案。美國Hampton Research公司以其先進(jìn)的生物大分子結(jié)晶技術(shù)和廣泛的生產(chǎn)線，長期以來在蛋白結(jié)晶領(lǐng)域擁有很高的知名度，為科研人員提供了方便，促進(jìn)了蛋白質(zhì)晶體結(jié)構(gòu)學(xué)的研究，為世界范圍內(nèi)的蛋白質(zhì)晶體研究人員所信賴。

西美杰作為專業(yè)服務(wù)中國生命科學(xué)領(lǐng)域16年的供應(yīng)商，以專業(yè)和優(yōu)質(zhì)的服務(wù)贏得了眾多客戶的支持和信賴！為高校、科研院所提供先進(jìn)技術(shù)與優(yōu)化的一站式產(chǎn)品服務(wù)方案，幫助用戶縮短科研時(shí)間、節(jié)約科研成本、提升科研水平、增強(qiáng)企業(yè)市場競爭力。西美杰的核心理念是“We promise what we can do. We do what we have promised”。更多產(chǎn)品信息歡迎致電北京西美杰全國客服熱線400-050-4006或登錄官網(wǎng)www.okulxik.cn查詢和了解。

參考文獻(xiàn)：

1. D’Arcy, A., 1994. Crystallising proteins - A rational approach. Acta Crys-tallogr. D 50, 469–471.
2. Hydrogen Ion Buffers for Biological Research. Good, Norman E.,Winget, G. Douglas, Winter, Wilhelmina,Connolly, Thomas N.,Izawa, Seikichi, Singh, Raizada M. M. (1966). Biochemistry. 5 (2): 467–477.
3. Hydrogen ion buffers. Good, Norman E.; Izawa, Seikichi (1972). Meth-ods Enzymol. 24: 53–68.
4. Hydrogen Ion Buffers for Biological Research. Ferguson, W. J.,Braunschweiger, K. I., Braunschweiger, W. R., Smith, J. R.; McCor-mick, J. J., Wasmann, C. C., Jarvis, N. P., Bell, D. H.; Good, N. E. (1980). Anal. Biochem. 104 (2): 300–310.
5. The Biomolecular Crystallization Database version 4: expanded con-tent and new features. Tung, M and Gallagher, DT. 2009 Acta Crystal-lographica D65, 18-23.
6. Nature Structural Biology 10, 980 (2003).
7. Preparation and analysis of protein crystals. Alexander McPherson. 1982. 75-81. John Wiley & Sons.
8. How to Use Dynamic Light Scattering to Improve the Likelihood of Growing Macromolecular Crystals. Gloria E. O. Borgstahl. Methods in Molecular Biology, vol. 363: Macromolecular Crystallography Pro-tocols: Volume 1: Preparation and Crystallization of Macromolecules, Pages 109-129, Edited by: S. Doublié© Humana Press Inc., Totowa, NJ.
9. Light scattering of proteins as a criterion for crystallization. Zulauf, M. and D’Arcy, A. (1992), J. Cryst. Growth 122, 102–106.
10. Dynamic light scattering in evaluating crystallizability of macromol-ecules. Ferré-D’Amaré, A. R. and Burley, S. K. (1997) Meth. Enzymol. 276, 157–166.
11. Protein Crystallization Techniques, Strategies and, Tips. Bergfors, T. M. (1999) International University Line, La Jolla, CA.
12. Thermofluor-based high-throughput stability optimization of pro-teins for structural studies. Ericsson, U.B., Hallberg, M.B., DeTitta, G.T., Dekker, N. & Nordlund, P. Anal. Biochem. 357, 289–298 (2006).
13. High-density miniaturized thermal shift assays as a general strategy for drug discovery. Pantoliano, M.W. et al. Journal of Bimolecular Screen-ing, Volume 6, Number 6, 2001.
14. The use of differential scanning fluorimetry to detect ligand interac-tions that promote protein stability. Niesen, F.H. et al. Nature Protocols, 2212-2221, Volume 2, No. 9, 2007.
15. An improved protocol for rapid freezing of protein samples for long-term storage. Hol, W.G.J. et al, Acta Cryst. (2004). D60, 203-204.
16. The protein as a variable in protein crystallization. Dale GE, Oefner C, D’Arcy A. J Struct Biol. 2003 Apr;142(1):88-97.
17. 蛋白質(zhì)晶體結(jié)構(gòu)解析原理與技術(shù)，北京大學(xué)出版社，蘇紀(jì)勇，姚圓 著